शरीर क्रिया विज्ञान

हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन

हीमोग्लोबिन (एचबी) के एक सहज तरीके से बात करने में सक्षम होने के लिए, पहले मायोग्लोबिन (एमबी) से निपटना उपयोगी है जो कि हीमोग्लोबिन के समान है लेकिन बहुत सरल है। हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के बीच कड़े रिश्तेदारी हैं: दोनों संयुग्मित प्रोटीन हैं और उनका प्रोस्थेटिक समूह (गैर-प्रोटीन भाग) हीम समूह है।

मायोग्लोबिन एक गोलाकार प्रोटीन है जिसमें लगभग एक सौ पचास अमीनो एसिड (जीव पर निर्भर करता है) की एकल श्रृंखला होती है और इसका आणविक भार लगभग 18 Kd होता है।

जैसा कि कहा गया है, यह एक हीम समूह के साथ संपन्न होता है जो प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक (या लिपोफिलिक) हिस्से में डाला जाता है, जिसमें तंतुमय प्रोटीन की α- हेलिक्स संरचनाओं से संबंधित सिलवटों से मिलकर बनता है।

मायोग्लोबिन में मुख्य रूप से α-हेलीकॉप्टर सेगमेंट होते हैं, जो आठ की संख्या में मौजूद होते हैं और इनमें लगभग विशेष रूप से गैर-ध्रुवीय अवशेष (ल्यूसीन, वेलिन, मेथिओनिन और फेनिलएलनिन) शामिल होते हैं, जबकि ध्रुवीय अवशेष व्यावहारिक रूप से अनुपस्थित होते हैं (एसपारटिक एसिड, ग्लूटामिक एसिड, लाइसिन और आर्जिनिन); एकमात्र ध्रुवीय अवशेष दो हिस्टिडाइन हैं, जो हीम समूह को ऑक्सीजन के हमले में एक मौलिक भूमिका निभाते हैं।

हीम समूह एक क्रोमोफोर समूह (दृश्य में अवशोषित) है और मायोग्लोबिन का कार्यात्मक समूह है।

यह भी देखें: ग्लाइकेटेड हीमोग्लोबिन - मूत्र में हीमोग्लोबिन


थोड़ी केमिस्ट्री

हीम एक टेट्रापायरोले रिंग (प्रोटोपॉर्फिरिन) है: इसमें मिथाइलिन समूहों (-CH =) द्वारा एक साथ रखे गए चार पिरामिड रिंग हैं; संरचना को पूरा करने के लिए दो विनाइल समूह (CH2 = CH-), चार मिथाइल समूह (-CH3) और दो प्रोपियोनिक्स (-CH2-CH2-COO-) हैं।

प्रोटोपोरफिरिन और लोहे के बीच का लिंक तथाकथित समन्वय यौगिकों का एक विशिष्ट बंधन है जो रासायनिक यौगिक हैं जिसमें एक केंद्रीय परमाणु (या आयन) अन्य रासायनिक प्रजातियों के साथ लिंक करता है जो इसकी ऑक्सीकरण संख्या (विद्युत आवेश) से अधिक संख्या में होते हैं। हीम के मामले में, ये बंधन प्रतिवर्ती और कमजोर हैं।

लोहे के समन्वय (समन्वय बांड की संख्या) छह है: लोहे के चारों ओर छह अणु हो सकते हैं जो बंधन इलेक्ट्रॉनों को साझा करते हैं।

एक समन्वय यौगिक बनाने के लिए, यह दो कक्षाओं को सही अभिविन्यास के साथ लेता है: एक इलेक्ट्रॉनों को "खरीदने" में सक्षम और दूसरा उन्हें दान करने में सक्षम

हीम में, लोहा चार प्लेनर बॉन्ड बनाता है जिसमें चार नाइट्रोजन परमाणु प्रोटो-पोर्फिरिन रिंग के केंद्र में होते हैं और पांचवां बॉन्ड समीपस्थ हिस्टिडीन के नाइट्रोजन के साथ होता है; लोहे में मुक्त समन्वय की छठी कड़ी होती है और यह ऑक्सीजन से जुड़ सकता है।

जब लोहा एक मुक्त आयन के रूप में होता है, तो उसके d- प्रकार के ऑर्बिटल्स में सभी समान ऊर्जा होती है; मायोग्लोबिन में, लौह आयन प्रोटोपॉर्फिरिन और हिस्टिडीन से बंधा होता है: ये प्रजातियां चुंबकीय रूप से लोहे की कक्षीय को बाधित करती हैं; गड़बड़ी की सीमा विभिन्न कक्षीय d के लिए उनके स्थानिक अभिविन्यास और परेशान करने वाली प्रजातियों के आधार पर भिन्न होगी। चूँकि ऑर्बिटल्स की कुल ऊर्जा स्थिर होनी चाहिए, परिक्रमा विभिन्न ऑर्बिटल्स के बीच एक ऊर्जावान अलगाव का कारण बनती है: कुछ ऑर्बिटल्स द्वारा अधिग्रहित ऊर्जा, दूसरों द्वारा खोई गई ऊर्जा के बराबर है।

यदि ऑर्बिटल्स के बीच होने वाला अलगाव बहुत बड़ा नहीं है, तो एक इलेक्ट्रॉनिक हाई-स्पिन व्यवस्था बेहतर है: बॉन्डिंग इलेक्ट्रॉन कई संभावित उप-स्तरों (अधिकतम गुणन) में समानांतर स्पिन की व्यवस्था करने की कोशिश करते हैं; यदि, दूसरी ओर, पेरटबेशन बहुत मजबूत है और ऑर्बिटल्स के बीच एक महान अलगाव है, तो यह कम ऊर्जा ऑर्बिटल्स (कम स्पिन) में बाध्यकारी इलेक्ट्रॉनों को जोड़ने के लिए अधिक सुविधाजनक हो सकता है।

जब लोहा ऑक्सीजन को बांधता है, तो अणु कम स्पिन की व्यवस्था करता है, जबकि जब लोहे में मुक्त समन्वय का छठा बंधन होता है, तो अणु एक उच्च स्पिन का निपटान करता है।

स्पिन में इस अंतर के लिए धन्यवाद, मायोग्लोबिन के वर्णक्रमीय विश्लेषण के माध्यम से, हम यह समझने में सक्षम हैं कि ऑक्सीजन बाध्य है (एमबीओ 2) या नहीं (एमबी)।


मायोग्लोबिन मांसपेशियों का एक प्रोटीन विशिष्ट है (लेकिन यह केवल मांसपेशियों में नहीं पाया जाता है)।

मायोग्लोबिन को शुक्राणु व्हेल से निकाला जाता है जिसमें यह बड़ी मात्रा में मौजूद होता है और फिर शुद्ध होता है।

सीतासियों में इंसानों की तरह एक सांस होती है: फेफड़े को श्वसन प्रक्रिया के माध्यम से हवा को अवशोषित करना चाहिए; शुक्राणु व्हेल को मांसपेशियों में जितनी संभव हो उतनी ऑक्सीजन लाना चाहिए, जो कि उनमें मौजूद मायोग्लोबिन से बंध कर ऑक्सीजन जमा करने में सक्षम हैं; ऑक्सीजन को तब धीरे-धीरे छोड़ा जाता है जब सीताफल को विसर्जित किया जाता है क्योंकि इसके चयापचय के लिए ऑक्सीजन की आवश्यकता होती है: शुक्राणु व्हेल जितनी अधिक मात्रा में अवशोषित करने में सक्षम होता है, उतनी अधिक ऑक्सीजन गोता लगाने के दौरान उपलब्ध होती है।

मायोग्लिबिन उल्टे रूप से ऑक्सीजन को बांधता है और परिधीय ऊतकों में एक प्रतिशत के रूप में मौजूद होता है जितना कि ऊतक समय पर दूर ऑक्सीजन की आपूर्ति के साथ काम करने के लिए उपयोग किया जाता है।

अधिक या कम लाल मांस बनाने के लिए हेमोप्रोटिन्स की सामग्री है (यह हीम है जो मांस को लाल बनाता है)।

हीमोग्लोबिन में मायोग्लोबिन के साथ कई संरचनात्मक समानताएं हैं और आणविक ऑक्सीजन को प्रतिवर्ती तरीके से बांधने में सक्षम है; लेकिन, जबकि मायोग्लोबिन सामान्य रूप से मांसपेशियों और परिधीय ऊतकों तक ही सीमित होता है, हीमोग्लोबिन एरिथ्रोसाइट्स या लाल रक्त कोशिकाओं में पाया जाता है (वे छद्म कोशिकाएं हैं, यानी वे सच कोशिकाएं नहीं हैं) जो रक्त का 40% हिस्सा बनाती हैं।

हीमोग्लोबिन एक टेट्रामेटर है, अर्थात्, यह चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना है, प्रत्येक में एक हीम समूह और समान दो (दो मनुष्य में दो अल्फा चेन और दो बीटा चेन हैं)।

हीमोग्लोबिन का मुख्य कार्य ऑक्सीजन का परिवहन है ; रक्त का एक अन्य कार्य जिसमें हीमोग्लोबिन शामिल होता है, ऊतकों में पदार्थों का परिवहन होता है।

ऊतकों से फेफड़ों (ऑक्सीजन से समृद्ध) के मार्ग में, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन ले जाता है (उसी समय अन्य पदार्थ ऊतकों तक पहुंचते हैं) जबकि रिवर्स पथ में, यह ऊतकों से एकत्र कचरे को लाता है, विशेष रूप से चयापचय में उत्पादित कार्बन डाइऑक्साइड।

मनुष्य के विकास में ऐसे जीन होते हैं जो केवल एक निश्चित अवधि के लिए व्यक्त किए जाते हैं; इस कारण से हमारे पास विभिन्न हीमोग्लोबिन हैं: भ्रूण, भ्रूण, वयस्क व्यक्ति का।

इन अलग-अलग हीमोग्लोबिन को बनाने वाली श्रृंखलाओं में अलग-अलग संरचनाएं होती हैं लेकिन वास्तव में जो कार्य करते हैं उनमें समानताएं कमोबेश एक जैसी होती हैं।

कई अलग-अलग श्रृंखलाओं की उपस्थिति का एक विवरण इस प्रकार है: जीवों की विकास प्रक्रिया के दौरान, हीमोग्लोबिन भी विकसित हुआ है, जो उन क्षेत्रों से ऑक्सीजन के परिवहन में विशेषज्ञता रखते हैं जो कमी वाले क्षेत्रों में समृद्ध हैं। विकासवादी श्रृंखला की शुरुआत में, हीमोग्लोबिन ने ऑक्सीजन को छोटे जीवों में पहुंचाया; विकास के क्रम में जीव बड़े आयामों तक पहुंच गए हैं, इसलिए हीमोग्लोबिन उन क्षेत्रों में ऑक्सीजन का परिवहन करने में सक्षम हो गया है जो इस बिंदु से अधिक दूर है कि यह समृद्ध था; ऐसा करने के लिए, हीमोग्लोबिन बनाने वाली श्रृंखलाओं की नई संरचनाओं को विकासवादी प्रक्रिया के दौरान संहिताबद्ध किया गया है।

मायोग्लोबिन मामूली दबाव पर भी ऑक्सीजन को बांधता है; परिधीय ऊतकों में लगभग 30 mmHg का एक दबाव (PO2) होता है: इस दबाव में मायोग्लोबिन ऑक्सीजन को नहीं छोड़ता है, इसलिए यह ऑक्सीजन ट्रांसपोर्टर के रूप में अप्रभावी होगा। दूसरी ओर, हीमोग्लोबिन में अधिक लोचदार व्यवहार होता है: यह उच्च दबाव पर ऑक्सीजन को बांधता है और दबाव कम होने पर इसे छोड़ देता है।

जब एक प्रोटीन कार्यात्मक रूप से सक्रिय होता है, तो वह अपने आकार को थोड़ा बदल सकता है; उदाहरण के लिए ऑक्सीजन युक्त मायोग्लोबिन का गैर-ऑक्सीजनयुक्त मायोग्लोबिन की तुलना में एक अलग रूप है और यह उत्परिवर्तन पड़ोसी लोगों को प्रभावित नहीं करता है।

संबंधित प्रोटीन जैसे हीमोग्लोबिन के मामले में प्रवचन अलग है: जब एक श्रृंखला को ऑक्सीजनित किया जाता है, तो इसका आकार बदलने के लिए प्रेरित किया जाता है, लेकिन यह संशोधन तीन आयामी है और इसलिए टेट्रामेटर की अन्य श्रृंखलाएं भी प्रभावित होती हैं। यह तथ्य कि जंजीरें परस्पर जुड़ी हुई हैं, एक को यह सोचने की ओर ले जाती है कि एक का संशोधन दूसरे पड़ोसियों को प्रभावित करता है, भले ही कुछ हद तक; जब एक श्रृंखला को ऑक्सीजनित किया जाता है, तो टेट्रामेटर की अन्य श्रृंखलाएं ऑक्सीजन के प्रति "कम शत्रुतापूर्ण रवैया" लेती हैं: जिस कठिनाई के साथ श्रृंखला ऑक्सीजन के रूप में घटती है, वह श्रृंखला ऑक्सीजन के करीब होती है। एक ही भाषण deoxygenation के लिए मान्य है।

डीऑक्सीहेमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना फॉर्म टी (tesa) का नाम लेती है, जबकि ऑक्सीहीमोग्लोबिन फॉर्म आर (जारी) कहलाता है; तनाव की स्थिति में अमीनो एसिड और बुनियादी अमीनो एसिड के बीच मजबूत इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन की एक श्रृंखला होती है जो डीओक्सीहेमोग्लोबिन की एक कठोर संरचना का कारण बनती है (यही कारण है कि "तनाव का रूप"), जबकि जब ऑक्सीजन बाध्य होता है, तो इन का परिमाण बातचीत कम हो जाती है (यही कारण है कि "जारी किया गया रूप")। इसके अलावा, ऑक्सीजन की अनुपस्थिति में, हिस्टडीन चार्ज (संरचना देखें) एस्पार्टिक एसिड के विपरीत चार्ज द्वारा स्थिर होता है, जबकि ऑक्सीजन की उपस्थिति में प्रोटॉन को खोने के लिए प्रोटीन के हिस्से पर एक प्रवृत्ति होती है; इसका मतलब यह है कि ऑक्सीजन युक्त हीमोग्लोबिन डीओक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन: बोह्र इफेक्ट की तुलना में अधिक मजबूत एसिड है।

पीएच के आधार पर, हीम समूह ऑक्सीजन के लिए अधिक या कम आसानी से बांधता है: एक अम्लीय वातावरण में, हीमोग्लोबिन अधिक आसानी से ऑक्सीजन छोड़ता है (तनाव रूप स्थिर है), जबकि एक बुनियादी वातावरण में, ऑक्सीजन के साथ बंधन है मजबूत।

प्रत्येक हीमोग्लोबिन आने वाली ऑक्सीजन (O2) के प्रति प्रोटॉन 0.7 प्रोटॉन जारी करता है।

बोहर प्रभाव हीमोग्लोबिन को ऑक्सीजन परिवहन की क्षमता में सुधार करने की अनुमति देता है।

हीमोग्लोबिन जो फेफड़ों से ऊतकों तक की यात्रा करता है, उसे दबाव, पीएच और तापमान के अनुसार खुद को संतुलित करना चाहिए।

तापमान का प्रभाव देखते हैं।

फुफ्फुसीय एल्वियोली में तापमान बाहरी तापमान की तुलना में लगभग 1-1.5 डिग्री सेल्सियस कम होता है जबकि मांसपेशियों में तापमान लगभग 36.5-37 ° C होता है; जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, संतृप्ति कारक घटता है (उसी दबाव पर): ऐसा इसलिए होता है क्योंकि यह गतिज ऊर्जा को बढ़ाता है और पृथक्करण का पक्षधर है।

ऐसे अन्य कारक हैं जो हीमोग्लोबिन को ऑक्सीजन से बांधने की क्षमता को प्रभावित कर सकते हैं, इनमें से एक 2, 3 बिस्फोस्फोग्लिसरेट की एकाग्रता है

2, 3 बिस्फोस्फोग्लिसरेट 4-5 मिमी (शरीर के किसी अन्य भाग में इतनी उच्च एकाग्रता में मौजूद नहीं है) की एकाग्रता में एरिथ्रोसाइट्स में मौजूद एक चयापचय है।

फिजियोलॉजिकल पीएच में, 2, 3 बिस्फोस्फोग्लिसरॉएट अवक्षेपण है और उस पर पांच नकारात्मक आरोप हैं; यह हीमोग्लोबिन की दो बीटा श्रृंखलाओं के बीच में है, क्योंकि इन श्रृंखलाओं में सकारात्मक आवेशों की उच्च सांद्रता होती है। बीटा चेन और 2, 3 बिस्फोस्फोग्लिसरेट के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन सिस्टम को एक निश्चित कठोरता देते हैं: एक तनावपूर्ण संरचना प्राप्त की जाती है जिसमें ऑक्सीजन के लिए बहुत कम आत्मीयता होती है; ऑक्सीकरण के दौरान, फिर, 2, 3 बिस्फोस्फोग्लिसरेट को निष्कासित कर दिया जाता है।

एरिथ्रोसाइट्स में एक विशेष उपकरण होता है, जो 1, 3 बिस्फोस्फोग्लिसरेट (चयापचय द्वारा उत्पादित) को 2, 3 बिस्फोस्फोग्लिसरेट में परिवर्तित करता है, ताकि यह 4-5 मिमी की एकाग्रता तक पहुंच जाए और इसलिए हीमोग्लोबिन का आदान-प्रदान करने में सक्षम है ऊतकों में ऑक्सीजन।

एक ऊतक में आने वाला हीमोग्लोबिन जारी स्थिति (ऑक्सीजन से जुड़ा) में होता है, लेकिन ऊतक के करीब, यह कार्बोक्जिलेटेड होता है और तनावपूर्ण अवस्था में गुजरता है: इस अवस्था में प्रोटीन में ऑक्सीजन के साथ बाँधने की प्रवृत्ति कम होती है, जारी स्थिति की तुलना में, इसलिए हीमोग्लोबिन ऊतक को ऑक्सीजन जारी करता है; इसके अलावा, पानी और कार्बन डाइऑक्साइड के बीच प्रतिक्रिया से, एच ​​+ आयनों का उत्पादन होता है, फिर बोहर प्रभाव के लिए आगे ऑक्सीजन।

कार्बन डाइऑक्साइड प्लाज्मा झिल्ली से गुजर रहे एरिथ्रोसाइट में फैलता है; चूंकि एरिथ्रोसाइट्स लगभग 40% रक्त बनाते हैं, इसलिए हमें उम्मीद करनी चाहिए कि ऊतकों से फैलने वाले कार्बन डाइऑक्साइड का केवल 40% ही उनमें प्रवेश करता है, वास्तव में 90% कार्बन डाइऑक्साइड एरिथ्रोसाइट्स में प्रवेश करता है क्योंकि उनमें एक एंजाइम होता है जो धर्मान्तरित होता है कार्बोनिक एसिड में कार्बन डाइऑक्साइड, इसका परिणाम है कि एरिथ्रोसाइट्स में कार्बन डाइऑक्साइड की स्थिर एकाग्रता कम है और इसलिए प्रवेश की गति अधिक है।

एक अन्य घटना जो तब होती है जब एक एरिथ्रोसाइट एक ऊतक तक पहुंचता है, निम्नलिखित है: ढाल के द्वारा, एचसीओ 3- (कार्बन डाइऑक्साइड का व्युत्पन्न) एरिथ्रोसाइट से निकलता है और, एक नकारात्मक चार्ज के आउटपुट को संतुलित करने के लिए, हमारे पास है क्लोराइड इनलेट जो आसमाटिक दबाव में वृद्धि का कारण बनता है: इस भिन्नता की भरपाई करने के लिए, पानी भी पेश किया जाता है जो एरिथ्रोसाइट (हैमबर्गर प्रभाव) की सूजन का कारण बनता है। विपरीत घटना तब होती है जब एक एरिथ्रोसाइट फुफ्फुसीय वायुकोशिका तक पहुंचता है: एरिथ्रोसाइट्स (HALDANE प्रभाव) का अपस्फीति है। इसलिए शिरापरक एरिथ्रोसाइट्स (फेफड़ों को निर्देशित) धमनी वाले की तुलना में गोल होते हैं।