प्रोटीन

रसायन शास्त्र पर एक नजर

प्रोटीन को "जैविक दुनिया" में पहले स्थान पर रखा जा सकता है, क्योंकि उनके कई कार्यों को देखते हुए, उनके बिना कोई जीवन नहीं होगा।

प्रोटीन का तात्विक विश्लेषण निम्नलिखित औसत मूल्य देता है: 55% कार्बन, 7% हाइड्रोजन और 16% नाइट्रोजन; यह स्पष्ट है कि प्रोटीन एक दूसरे से भिन्न होते हैं, लेकिन उनकी औसत तात्विक रचना ऊपर बताए गए मूल्यों से बहुत कम होती है।

संवैधानिक रूप से, प्रोटीन प्राकृतिक α- अमीनो एसिड द्वारा गठित macromolecules हैं; अमीनो एसिड को एमाइड बॉन्ड के माध्यम से संयोजित किया जाता है जो एक ए-एमिनो एसिड के एमाइन समूह और दूसरे-एमिनो एसिड के कार्बोक्सिल के बीच प्रतिक्रिया द्वारा स्थापित होता है। इस लिंक (-CO-NH-) को पेप्टाइड बॉन्ड भी कहा जाता है क्योंकि यह पेप्टाइड्स (संयोजन में एमिनो एसिड) को बांधता है:

जो प्राप्त होता है वह एक डाइप्टाइड होता है क्योंकि यह दो अमीनो एसिड से बना होता है। जैसा कि डाइप्टाइड में एक छोर पर एक मुक्त एमिनो समूह (NH2) और दूसरे (COOH) पर एक कार्बोक्सिल समूह होता है, यह एक या अधिक अमीनो एसिड के साथ प्रतिक्रिया कर सकता है और दाएं और बाएं दोनों से श्रृंखला को लंबा कर सकता है, जिसके ऊपर एक ही प्रतिक्रिया होती है।

प्रतिक्रियाओं का क्रम (जो वास्तव में, वास्तव में इतना सरल नहीं है) अनिश्चित काल तक जारी रह सकता है: पॉलीपेप्टाइड या प्रोटीन नामक बहुलक होने तक। पेप्टाइड्स और प्रोटीन के बीच का अंतर आणविक भार से जुड़ा होता है: आमतौर पर आणविक भार के लिए 10, 000 से ऊपर हम प्रोटीन की बात करते हैं।

छोटे आकार के प्रोटीन प्राप्त करने के लिए अमीनो एसिड को एक साथ बांधना एक मुश्किल काम है, हालांकि हाल ही में अमीनो एसिड से प्रोटीन बनाने का एक स्वचालित तरीका विकसित किया गया है जो उत्कृष्ट परिणाम देता है।

सरलतम प्रोटीन, इसलिए, 2 अमीनो एसिड से बना होता है: अंतर्राष्ट्रीय सम्मेलन द्वारा, प्रोटीन संरचना में अमीनो एसिड की क्रमबद्ध संख्या एमिनो एसिड से मुक्त-एमिनो समूह से शुरू होती है।

प्रोटीन संरचना

प्रोटीन के अणुओं को आकार दिया जाता है ताकि वे चार अलग-अलग संगठनों को देख सकें: वे आम तौर पर प्रतिष्ठित होते हैं, एक प्राथमिक संरचना, एक द्वितीयक तृतीयक और एक चतुर्धातुक।

प्रोटीन के लिए प्राथमिक और माध्यमिक संरचनाएं आवश्यक हैं, जबकि तृतीयक और चतुर्धातुक "गौण" हैं (इस अर्थ में कि सभी प्रोटीन सुसज्जित नहीं हो सकते हैं)।

प्राथमिक संरचना प्रोटीन श्रृंखला में अमीनो एसिड की संख्या, प्रकार और अनुक्रम द्वारा निर्धारित की जाती है; इसलिए यह आवश्यक है कि प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड के क्रमबद्ध अनुक्रम को निर्धारित किया जाए (यह जानने का मतलब है कि डीएनए आधारों के सटीक अनुक्रम को जानने के लिए उस प्रोटीन के लिए कोड) जिसमें नगण्य रासायनिक कठिनाइयाँ न हों।

एडमैन को नीचा करके अमीनो एसिड के क्रमबद्ध अनुक्रम को निर्धारित करना संभव था: फिनाइल आइसोटोसायनेट (एफआईटीसी) के साथ प्रोटीन प्रतिक्रिया होती है; शुरू में α- अमीनो नाइट्रोजन का डबल फेनिल आइसोथियोसाइनेट, थायोकार्बामाइल व्युत्पन्न बनाने पर हमला करता है; बाद में, प्राप्त उत्पाद को फेनिलथियोइडेंटोइन व्युत्पन्न देने वाले चक्रवातीकरण किया जाता है जो कि फ्लोरोसेंट है।

एडमैन ने एक सीक्वेंसर नामक एक मशीन तैयार की, जो कि ख़राब होने के लिए स्वचालित रूप से मापदंडों (समय, अभिकर्मकों, पीएच, आदि) को नियंत्रित करता है और प्रोटीन की प्राथमिक संरचना प्रदान करता है (इसके लिए उन्हें नोबेल पुरस्कार मिला)।

प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणुओं के गुणों की पूरी तरह से व्याख्या करने के लिए पर्याप्त नहीं है; यह माना जाता है कि ये गुण एक स्थानिक रूप से, स्थानिक विन्यास पर निर्भर करते हैं, जो कि प्रोटीन के अणु ग्रहण करते हैं, विभिन्न तरीकों से झुकते हैं: अर्थात्, यह मानते हुए कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के रूप में क्या परिभाषित किया गया है। प्रोटीन की माध्यमिक संरचना कांपने योग्य है, अर्थात, यह गर्म करके छुटकारा पाने के लिए जाता है; तब प्रोटीन को उनके कई विशिष्ट गुणों को खोने से वंचित किया जाता है। 70 डिग्री सेल्सियस से ऊपर हीटिंग के अलावा, विकृतीकरण विकिरण के कारण या अभिकर्मकों की कार्रवाई से भी हो सकता है (मजबूत एसिड से, उदाहरण के लिए)।

थर्मल प्रभाव से प्रोटीन का विकृतीकरण देखा जाता है, उदाहरण के लिए, अंडे के सफेद अंडे को गर्म करके: यह अपनी जिलेटिनस उपस्थिति को खोने और अघुलनशील सफेद पदार्थ में बदलने के लिए देखा जाता है। हालांकि, प्रोटीन का विकृतीकरण उनकी माध्यमिक संरचना को नष्ट कर देता है, लेकिन प्राथमिक संरचना को अनलेडेड छोड़ देता है (विभिन्न अमीनो एसिड का संघनन)।

प्रोटीन तृतीयक संरचना पर ले जाता है जब उनकी श्रृंखला, हालांकि माध्यमिक संरचना के झुकने के बावजूद अभी भी लचीली है, इस तरह से दूर हो जाती है जैसे ठोस शरीर के आकार में एक मुड़ तीन आयामी व्यवस्था बनाने के लिए। तृतीयक संरचना के लिए जिम्मेदार, सबसे ऊपर, डिस्लाइड बॉन्ड जो कि अणु के साथ फैलाए गए -S cysteines के बीच स्थापित किया जा सकता है।

दूसरी ओर, चतुर्धातुक संरचना, केवल दो या अधिक सबयूनिट्स द्वारा गठित प्रोटीन के साथ प्रतिस्पर्धा करती है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन एक युग्मक आकृति संरचना को जन्म देने के लिए एक टेट्राहेड्रोन के शीर्ष पर स्थित प्रोटीन के दो जोड़े (यानी सभी चार प्रोटीन श्रृंखलाओं में) से बना होता है; चार प्रोटीन श्रृंखलाएं आयनिक बलों द्वारा एक साथ आयोजित की जाती हैं न कि सहसंयोजक बंधों द्वारा।

एक चतुर्धातुक संरचना का एक अन्य उदाहरण इंसुलिन है, जिसमें छह प्रोटीन सबयूनिट शामिल हैं जो एक त्रिकोण के शीर्ष पर जोड़े में व्यवस्थित होते हैं जिसमें दो जस्ता परमाणु स्थित हैं।

FIBROSE PROTEINS: वे एक निश्चित कठोरता के साथ प्रोटीन होते हैं और एक अक्ष दूसरे की तुलना में अधिक लंबे होते हैं; प्रकृति में अधिक मात्रा में मौजूद रेशेदार प्रोटीन कोलेजन (या कोलेजन) है।

एक रेशेदार प्रोटीन कई माध्यमिक संरचनाओं पर ले जा सकता है: α-helix, leaf-पत्रक और, कोलेजन के मामले में, ट्रिपल हेलिक्स; α- हेलिक्स सबसे स्थिर संरचना है, इसके बाद, -शीट है, जबकि तीनों में सबसे कम स्थिर ट्रिपल हेलिक्स है।

α हेलिक्स

प्रोपेलर को दाएं हाथ से कहा जाता है यदि, मुख्य कंकाल (नीचे से ऊपर की ओर उन्मुख) के बाद, दाएं हाथ के स्क्रू के समान एक आंदोलन बनाया जाता है; यदि प्रोपेलर को बाएं हाथ में रखा जाता है, तो आंदोलन बाएं हाथ के स्क्रू के अनुरूप होता है। दाहिने हाथ में α- हेलिकॉप्टस -R के विकल्प अमीनो एसिड प्रोटीन के मुख्य अक्ष के लंबवत होते हैं और बाहर की ओर मुड़ते हैं, जबकि बाएं हाथ के हेलिकॉप्टर में -R सबटाइटर अंदर की ओर मुड़े होते हैं। दाएं हाथ के हेलिकॉप्टर बाएं हाथ के लोगों की तुलना में अधिक स्थिर होते हैं क्योंकि -आर-कोशिकाओं के बीच कम बातचीत और कम स्टेरिक बल्क होता है। प्रोटीन में पाए जाने वाले सभी α- हेलिक्स दाहिने हाथ के होते हैं।

Α-हेलिक्स की संरचना हाइड्रोजन बांड (हाइड्रोजन पुलों) द्वारा स्थिर की जाती है जो प्रत्येक अमीनो एसिड और अमीनो समूह (-एनएच) के कार्बोक्सिल समूह (-C = O) के बीच बनता है जो बाद में चार अवशिष्ट पाया जाता है रैखिक क्रम।

Α- हेलिक्स संरचना वाले प्रोटीन का एक उदाहरण बाल केराटिन है।

β पत्र

The-शीट संरचना में विभिन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से संबंधित अमीनो एसिड के बीच हाइड्रोजन बॉन्ड बनाना संभव है, लेकिन एक दूसरे के समानांतर या एक ही प्रोटीन के एमिनो एसिड के बीच भी एक दूसरे से संख्यात्मक रूप से दूर होते हैं, लेकिन एंटीप्लेयर समानांतर दिशाओं में बहते हैं। हालांकि, हाइड्रोजन बांड उन लोगों की तुलना में कमजोर होते हैं जो α-हेलिक्स रूप को स्थिर करते हैं।

Example-शीट संरचना का एक उदाहरण रेशम फाइब्रिन है (मकड़ी के जाले में भी है)।

Α-हेलिक्स संरचना का विस्तार, α- हेलिक्स से sheet-शीट में संक्रमण किया जाता है; भी गर्मी या यांत्रिक तनाव α- हेलिक्स संरचना से उस or-शीट को पारित करने की अनुमति देता है।

आमतौर पर, एक प्रोटीन में, β-पत्ता संरचनाएं एक-दूसरे के करीब होती हैं क्योंकि प्रोटीन के कुछ हिस्सों के बीच अंतर-हाइड्रोजन बांड स्थापित किए जा सकते हैं।

रेशेदार प्रोटीन में, प्रोटीन संरचना का अधिकांश भाग α-हेलिक्स या।-शीट के लिए व्यवस्थित होता है।

ग्लोबुल प्रोटीन: उनके पास लगभग गोलाकार स्थानिक संरचना है (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की दिशा के कई परिवर्तनों के कारण); होने के कुछ हिस्सों को एक α- हेलिक्स या sheet-शीट संरचना में वापस खोजा जा सकता है और अन्य भाग, हालांकि ऐसे रूपों के लिए जिम्मेदार नहीं हैं: व्यवस्था यादृच्छिक नहीं है, लेकिन संगठित और दोहराव नहीं है।

अब तक संदर्भित प्रोटीन, सभी-समरूप संविधान के पदार्थ हैं: यह भी संयुक्त अमीनो एसिड का अनुक्रम है; ऐसे प्रोटीन को सरल कहा जाता है ; एक प्रोटीन भाग और एक गैर-प्रोटीन भाग (प्रोस्टेटिक समूह) से मिलकर प्रोटीन होते हैं जिन्हें संयुग्मित प्रोटीन कहा जाता है।

कोलेजन

यह प्रकृति में सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन है: यह हड्डियों में, नाखूनों में, कॉर्निया में और क्रिस्टलीय आंख में, कुछ अंगों (जैसे यकृत) और अन्य के बीच के बीच के रिक्त स्थान के बीच मौजूद होता है।

इसकी संरचना इसे विशेष यांत्रिक क्षमता प्रदान करती है; प्रदर्शन किए जाने वाले कार्य के आधार पर उच्च लोच (जैसे कण्डरा में) या उच्च कठोरता (जैसे हड्डियों में) के साथ जुड़ा हुआ महान यांत्रिक प्रतिरोध है।

कोलेजन के सबसे उत्सुक गुणों में से एक इसकी संवैधानिक सादगी है: यह 30% प्रोलिन और लगभग 30% ग्लाइसिन से बनता है; अन्य 18 एमिनो एसिड केवल प्रोटीन संरचना के शेष 40% को साझा करना चाहिए। कोलेजन का एमिनो एसिड अनुक्रम उल्लेखनीय रूप से नियमित है: हर तीन अवशेष, तीसरा ग्लाइसिन है।

प्रोलिन एक चक्रीय एमिनो एसिड है जिसमें आर समूह α- अमीनो नाइट्रोजन से बांधता है और यह एक निश्चित कठोरता देता है।

अंतिम संरचना एक दोहरावदार श्रृंखला है जिसमें एक हेलिक्स का आकार होता है; कोलेजन श्रृंखला के भीतर, कोई हाइड्रोजन बांड नहीं हैं। कोलेजन पिच के साथ बाएं हाथ का हेलिक्स है (हेलिक्स के एक मोड़ के बराबर लंबाई) ए-हेलिक्स से अधिक; कोलेजन हेलिक्स इतना ढीला है कि तीन प्रोटीन चेन एक दूसरे के चारों ओर एक ही रस्सी बनाने में सक्षम हैं: ट्रिपल-हेलिक्स संरचना।

कोलेजन का ट्रिपल हेलिक्स, हालांकि, α-हेलिक्स और β-शीट संरचना दोनों की तुलना में कम स्थिर है।

आइए अब उस तंत्र को देखें जिसके द्वारा कोलेजन का उत्पादन किया जाता है ; उदाहरण के लिए, उदाहरण के लिए, रक्त वाहिका का टूटना: यह टूटना संकेतों के असंख्य के साथ होता है ताकि पोत को बंद किया जा सके, फिर थक्का का निर्माण करें। जमावट के लिए कम से कम तीस विशेष एंजाइमों की आवश्यकता होती है। जमावट के बाद, ऊतक की मरम्मत की जानी चाहिए; घाव के पास कोशिकाएं कोलेजन का उत्पादन भी करती हैं। ऐसा करने के लिए, पहले एक जीन की अभिव्यक्ति को प्रेरित किया जाता है, यह कहना है कि जीव एक जीन की जानकारी से काम करना शुरू करते हैं, वे प्रोटीन का उत्पादन करने में सक्षम होते हैं (आनुवंशिक जानकारी mRNA पर स्थानांतरित होती है जो कि बाहर से आती है। नाभिक और साइटोप्लाज्म में राइबोसोम तक पहुंचता है जहां आनुवंशिक जानकारी प्रोटीन में अनुवादित होती है)। इसलिए, कोलेजन को राइबोसोम में संश्लेषित किया जाता है (यह लगभग 1, 200 अमीनो एसिड से बना एक बाएं हाथ के हेलिक्स के रूप में दिखाई देता है और लगभग 150000 डी का आणविक भार होता है) और फिर लुमेन में जमा हो जाता है, जहां यह एंजाइम के लिए एक सब्सट्रेट बन जाता है जो पोस्ट में संशोधन करने में सक्षम है। -संक्रमण (एमआरएनए से अनुवादित भाषा के संशोधन); कोलेजन में, ये संशोधन विशेष रूप से प्रोलाइन और लाइसिन के कुछ पार्श्व श्रृंखलाओं के ऑक्सीकरण में शामिल हैं।

इन परिवर्तनों को जन्म देने वाले एंजाइमों की विफलता स्कर्वी का कारण बनती है: यह एक ऐसी बीमारी है, जो शुरू में, रक्त वाहिकाओं के टूटने, दांतों के टूटने, जिसमें अंतःस्रावी रक्तस्राव और मृत्यु का पालन कर सकती है; यह लंबे जीवन वाले भोजन के निरंतर उपयोग के कारण हो सकता है।

इसके बाद, अन्य एंजाइमों की कार्रवाई के कारण, अन्य परिवर्तन होते हैं जो प्रोलिन और लाइसिन के हाइड्रॉक्सिल समूहों के ग्लाइकोसिडेशन में होते हैं (ओएच के लिए ऑक्सीजन एक बाध्य है); ये एंजाइम लुमेन के अलावा अन्य क्षेत्रों में पाए जाते हैं, जबकि प्रोटीन संशोधनों से गुजरता है, यह एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के अंदर माइग्रेन (पुटिकाओं) में समाप्त हो जाता है जो अपने आप बंद हो जाते हैं और जाली से बाहर आते हैं, अंदर वे निहित होते हैं ग्लाइकोसाइड समर्थक कोलेजन के मोनोमर; उत्तरार्द्ध गोल्गी तंत्र तक पहुंचता है जहां विशेष एंजाइम प्रो-कोलेजन ग्लाइकोसिडेट के टर्मिनल कार्बोक्सी भाग में मौजूद सिस्टीन को पहचानते हैं और विभिन्न जंजीरों को एक-दूसरे के पास जाने और अपवित्र पुलों का निर्माण करने का कारण बनते हैं: इस प्रकार तीन प्राप्त करना ग्लाइकोसाइड कोलेजन एक साथ जुड़ा हुआ है और यह शुरुआती बिंदु है, जिसमें तीन श्रृंखलाएं, इंटरपेनिट्रेटिंग, फिर अनायास, ट्रिपल हेलिक्स को जन्म देती हैं। प्रो-कोलेजन ग्लाइकोसाइड बंध की तीन श्रृंखलाएं एक साथ पहुंचती हैं, फिर एक पुटिका, जो स्वयं पर थ्रॉटलिंग होती है, तीन गोलों को कोशिका की परिधि की ओर ले जाते हुए गोल्गी तंत्र से अलग हो जाती है, जहां प्लाज्मा झिल्ली के साथ संलयन के माध्यम से, ट्रिमर को सेल से निकाला जाता है।

अतिरिक्त सेल्युलर स्पेस में, विशेष रूप से एंजाइम होते हैं, प्रो-कोलेजन पेप्टिडेस, जो सेल से निकाली गई प्रजाति से निकालते हैं, प्रत्येक में 300 अमीनो एसिड के तीन टुकड़े (प्रत्येक हेलिक्स के लिए), टर्मिनल कार्बोक्स भाग से और तीन टुकड़े (प्रत्येक के लिए एक) हेलिनिक्स) लगभग 100 अमीनो एसिड में से प्रत्येक, अमीनोटर्मिनल पक्ष पर: एक ट्रिपल हेलिक्स रहता है जिसमें हेलिक्स के लिए लगभग 800 अमीनोसिड होता है जिसे ट्रोपोकोलाजीन के रूप में जाना जाता है।

ट्रोपोकोलेगन में काफी कठोर छड़ी की उपस्थिति होती है; अलग-अलग ट्रिमर बड़े संरचनाओं को देने के लिए सहसंयोजक बंधनों से जुड़े होते हैं: माइक्रोफिब्रिल्स । माइक्रोफ़ाइब्रिल्स में, विभिन्न ट्रिमर को विस्थापित तरीके से व्यवस्थित किया जाता है; कई माइक्रोफ़ाइब्रिल ट्रोपोकोलेज़ेन के बंडलों का गठन करते हैं।

हड्डियों में, कोलेजन फाइबर के बीच, अंतरालीय स्थान होते हैं, जिसमें कैल्शियम और मैग्नीशियम के सल्फेट्स और फॉस्फेट जमा होते हैं: ये लवण सभी तंतुओं को भी कवर करते हैं; यह हड्डियों को कठोर बनाता है।

टेंडन्स में, इंटरस्टीशियल स्पेस हड्डियों की तुलना में क्रिस्टल से कम होते हैं, जबकि ट्रोपोकोलेजन की तुलना में छोटे प्रोटीन होते हैं: इससे टेंडन्स को लोच मिलता है।

ऑस्टियोपोरोसिस एक बीमारी है जो कैल्शियम और मैग्नीशियम की कमी के कारण होती है जिससे ट्रोपोकोलेजन फाइबर के बीच के क्षेत्रों में लवण को ठीक करना असंभव हो जाता है।